Acétylsalicylate de lysine

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La forme de l'existence

Selon son activité optique, la lysine possède trois configurations : de type L (gaucher), de type D (droitier) et de type Dl (dérotation). Seul le type L est utilisable par les êtres vivants.

La teneur active en L-lysine est généralement de 77 à 79 %. Les animaux monopyrrolidones ne peuvent synthétiser la lysine par eux-mêmes et ne participent pas à la réaction transamino. Après acétylation, les acides aminés D et L peuvent être transformés en acides aminés désaminogènes par l'action de la D-amino-oxydase ou de la L-amino-oxydase. Les cétoacides désaminogènes ne jouent plus leur rôle d'acides aminés, ce qui signifie que la réaction de désamino est irréversible, ce qui entraîne souvent une carence en nutriments dans l'alimentation animale.

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Propriétés physiques et chimiques

La lysine communément appelée fait référence au type L. La lysine de type L est un cristal en forme d'aiguille, noirci à 210 degrés C, décomposé à 224,5 degrés C, soluble dans l'eau, légèrement soluble dans l'alcool, insoluble dans l'éther.

Métabolisme biochimique

La lysine est absorbée uniquement par les organismes de type L. La lysine libre absorbe facilement le dioxyde de carbone de l'air, sa cristallisation est difficile et les produits de consommation courante existent sous forme de lysine. Hydrosoluble, elle est l'un des acides aminés les plus faciles à absorber par voie orale par rapport aux autres acides aminés. L'ingestion de lysine se fait d'abord par transport actif de la cavité intestinale grêle vers les cellules muqueuses, puis par la veine porte jusqu'au foie. Sa décomposition et son métabolisme s'effectuent également dans le foie. Elle est condensée avec l'acide cétotrec pour former des acides aminés de levure. Ces acides aminés sont ensuite convertis en acide tol-α-aminohexique semi-aldéhyde, puis en acétyl-coenzyme a. Contrairement aux autres acides aminés, la lysine ne participe pas à la réaction transamino, et la réaction de désamino est irréversible. Sa décomposition et son métabolisme sont donc très spécifiques. La lysine est un acide aminé sucré et cétogène, elle peut donc participer à la formation de d-glucose, de glycogène, de lipides et finalement produire de l'énergie.

Des expériences d'absorption humaine montrent que le taux d'absorption des suppléments de lysine est identique à celui de la lysine contenue dans les protéines alimentaires, ce qui indique que les suppléments de lysine constituent un moyen efficace de pallier les carences alimentaires en lysine. L'étude a révélé que, dans les 5 à 7 heures suivant un repas, la lysine est rapidement transférée au tissu musculaire. Contrairement aux autres acides aminés essentiels, la lysine s'accumule davantage dans les cellules musculaires, ce qui suggère que le tissu musculaire est un réservoir de lysine libre dans l'organisme. De tous les acides aminés essentiels, la lysine est celui qui est le plus stocké dans l'organisme.

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voies de biosynthèse

La voie de biosynthèse de la lysine a été progressivement élucidée depuis 1950. Elle diffère de celle des autres acides aminés et varie selon le type de micro-organisme. Chez les bactéries, la voie de biosynthèse de la lysine nécessite la synthèse de la lysine par l'intermédiaire du diaminoquine diacide (DAP). Chez les levures et les moisissures, la voie de biosynthèse de la lysine nécessite la synthèse de l'acide α-aminohexique. De même, la voie de synthèse de la lysine par le diaminodiacide diffère selon les bactéries, et le mécanisme de régulation de la biosynthèse de la lysine varie.

Voie de l'asparticine

L'acide aspartique réagit pour synthétiser l'acide diaminoique (dap), qui synthétise à son tour la lysine. La voie de synthèse de la lysine chez la levure nécessite la réaction de l'aspartame pour synthétiser l'α-aminoacétylate. L'α-aminoacétylate, produit par les gènes lysx, lysz, lysy, lysj, argd, lysk, et arge, catalyse la production d'intermédiaires d'acétylation, comme l'acide n-acétyl-l-α-aminoacétique, pour produire de la lysine.

La voie de l'aspartame, également connue sous le nom de voie de l'acide diaminoique, est principalement présente dans les bactéries, les algues vertes, les protozoaires et les plantes supérieures, et peut également être synthétisée avec de la sulfine, de la méthionine et de l'isolyuctamate.

α voie de l'acide aminohexique

Synthèse par le diacide 2-cétone et l'acétyl coenzyme a via la voie de l'acide α-aminoacétique. Cette réaction en cinq étapes est catalysée par l'isocirate synthase, l'ute acide synthase/acide shun-head synthase, l'utrexate déshydrogénase, le diacide 2-cétone et l'acétyl coenzyme a α-amino acétylase. Dans la seconde réaction, l'acide α-aminoacétique est catalysé pour produire de la lysine par l'α-amino acétylase, l'amino acide réductase de levure et l'amino déshydrogénase de levure.

Les voies de l'acide α-aminoacétique sont présentes chez les champignons supérieurs et les paléobactéries.

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Source de nourriture

La lysine est l'un des composants des protéines, et les aliments riches en protéines en contiennent généralement. On la trouve dans les aliments d'origine animale tels que la viande maigre, le poisson, les crevettes, le crabe, les crustacés, les œufs et les produits laitiers pour le bétail et la volaille, ainsi que dans les légumineuses (dont le soja, les haricots et leurs dérivés). De plus, les amandes, les noisettes, les arachides, les graines de courge et autres fruits à coque présentent une teneur relativement élevée en lysine. Les céréales constituent le premier acide aminé restrictif en raison de leur faible teneur en lysine et de leur facilité de destruction lors de la transformation.

La quantité dont le corps humain a besoin

La quantité de lysine nécessaire varie selon le groupe de personnes (nourrissons, adolescents, adultes). En 2005, la Commission américaine de l'alimentation et de la nutrition a fixé les besoins en lysine pour les adultes à 31 mg.kg, sur la base des résultats de l'étude à temps-1·j-1.

En 2007, le comité d'experts OMS/FAO/UNU a déterminé que les besoins en lysine étaient de 30 mg.kg sur la base des résultats d'essais humains pertinents-1·j-1, cette valeur est actuellement généralement acceptée. Les besoins en lysine des nourrissons et des adolescents identifiés par l'OMS/FAO sont (mg.kg).-1·j-1 : 1 mois (119), 2 mois (87), 3 mois (75), 4 mois (68), 6 mois (65), 1-2 ans (45), 3-10 ans (35), 11-14 ans (35), 15-18 ans (33). À l'heure actuelle, la Chine n'a pas encore formulé de norme d'apport alimentaire recommandée en lysine pour les personnes qui se conforment aux habitudes alimentaires des résidents chinois.

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Taux de digestion et taux d'utilisation

L'efficacité d'absorption de la lysine de type D-Leigh et de type L est différente. La D-lysine est difficilement absorbée et utilisée, et la L-lysine est la principale activité biologique. L'acide ε-aminé de la lysine est très actif et se lie facilement au groupe carbula actif de l'aliment pour produire des composés difficiles à absorber et à utiliser.

Fonction physiologique nutritionnelle

La lysine régule l'équilibre métabolique de l'organisme et fournit des composants structuraux pour la synthèse de la carnitine, laquelle favorise la synthèse des acides gras dans les cellules. L'ajout d'une petite quantité de lysine aux aliments peut stimuler la sécrétion de protéases gastriques et d'acides gastriques, améliorer la sécrétion de liquide gastrique et jouer un rôle important dans l'augmentation de l'appétit, favorisant ainsi la croissance et le développement des jeunes enfants. La lysine peut également améliorer l'absorption du calcium et son accumulation dans l'organisme, accélérant ainsi la croissance osseuse. Une carence en lysine peut entraîner une sécrétion insuffisante de liquide gastrique, une anorexie, une anémie nutritionnelle, entraînant une obstruction du nerf central et un retard de croissance. La lysine peut également être utilisée comme médicament auxiliaire pour les diurétiques en médecine, pour traiter l'intoxication au plomb causée par la réduction des chlorures dans le sang, mais aussi avec des médicaments acides (comme l'acide salicylique, etc.) Pour produire des sels pour réduire les effets indésirables, en combinaison avec la méthionine peut inhiber l'hypertension sévère, et des études ont montré que la supplémentation en lysine peut accélérer la guérison de l'infection herpétique et inhiber sa récidive.

Participer à la synthèse des protéines du corps

La lysine, en tant qu'acide aminé essentiel dans le corps, intervient dans la synthèse de diverses protéines telles que le muscle squelettique, les enzymes, les protéines sériques, les hormones peptidiques, etc.

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Participer au métabolisme énergétique

La lysine participe à la biosynthèse de la carnitine dans l'organisme. Elle joue un rôle important dans le métabolisme des graisses et en est un cofacteur essentiel. La lysine est l'un des précurseurs de la carnitine synthétique ; une supplémentation en lysine peut donc accélérer le métabolisme des graisses. La lysine traverse efficacement la barrière hémato-encéphalique, pénètre directement dans les tissus cérébraux, affecte la chaîne respiratoire, contribue à la réparation des cellules nerveuses et au bon fonctionnement des fonctions physiologiques, fournissant ainsi l'énergie nécessaire.

Favorise l'absorption des minéraux et la croissance osseuse

La lysine peut être chélatée avec du calcium, du fer et d’autres éléments minéraux pour former un petit monomère moléculaire soluble, favorisant l’absorption de ces éléments minéraux.

Améliore la fonction immunitaire

La lysine est considérée comme une molécule de pont non spécifique qui relie les antigènes aux cellules T, les amenant à produire des effets spécifiques sur les antigènes.

Traitement de l'infection par le virus de l'herpès simplex

L’étude a également révélé que la supplémentation en lysine peut traiter l’infection par le virus de l’herpès simplex.

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Processus de fermentation

La fermentation de la lysine peut être divisée en une méthode de fermentation en deux étapes (également connue sous le nom de méthode d'ajout de précurseur) et une méthode de fermentation directe.

Méthode de fermentation en deux étapes

La méthode de fermentation en deux étapes a été développée au début des années 1950. Elle repose sur l'acide diaminoquine, précurseur de la lysine, qui est converti en lysine après désoxygénation par la production microbienne d'enzymes (diaminodiazépam). L'acide diaminoquine étant également produit par fermentation, on parle de fermentation par étapes. Après les années 1970, le Japon a amélioré le procédé en utilisant une déglutase d'acide diaminoquine fixe ou une bactérie contenant cette enzyme pour produire de la lysine en continu. Malgré cela, le procédé reste complexe et a été remplacé par la fermentation directe.

Méthode de fermentation directe

La fermentation directe est une méthode de production de lysine largement utilisée. Elle est couramment utilisée pour la fabrication du sucre de canne ou de betterave, à partir de mélasse usagée, d'hydrolysat d'amidon et d'autres matières premières sucrières bon marché. L'acide acétique, l'éthanol, etc. sont également disponibles comme matières premières. Les principaux micro-organismes produisant de la lysine par fermentation directe sont les souches mutantes de glutamate de sucette, de bacille court jaune et de bacille court fermenté par lactobacille. Cette méthode a été développée à la fin des années 1950 et, depuis les années 1970, grâce au développement des techniques de sélection, des souches mutantes possédant de multiples marqueurs génétiques ont été sélectionnées, ce qui a permis d'améliorer la maturité du procédé et de multiplier le rendement en lysine. Le rendement acide le plus élevé en production industrielle a été porté à 100-120 g par litre de fermentation, et le taux d'extraction a atteint environ 80-90 %.

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Le statu quo de la production

La L-lysine a été initialement isolée par hydrolyse des protéines. Cette méthode utilise généralement du sang animal comme matière première. Cette méthode se caractérise par sa simplicité, mais ses ressources limitées en matières premières, et ne convient qu'à une production à petite échelle. Il existe également la synthèse chimique et la synthèse enzymatique, principalement la méthode néerlandaise DMS et la méthode japonaise Toray. Leur principal inconvénient réside dans l'utilisation de matières premières hautement toxiques (gaz photochimique), la présence de catalyseurs résiduels, la faible sécurité des produits et de graves problèmes environnementaux. En 1960, le Japon a adopté la fermentation microbienne. Cette fermentation produit des acides aminés, ce qui atténue artificiellement le mécanisme de contrôle métabolique de la biosynthèse des acides aminés, entraînant ainsi une accumulation importante des acides aminés nécessaires. La spécificité stéréoscopique de type L des acides aminés rend le processus de production d'acides aminés par fermentation plus simple et plus rapide que la synthèse chimique. Au milieu des années 1960, la Chine a lancé des recherches sur la sélection et la fermentation de souches de lysine, mais leur industrialisation est difficile en raison de leur faible rendement. Ce n'est qu'à la fin des années 1970 et au début des années 1980 que la recherche chinoise a réalisé une percée après l'industrialisation de la lysine dans le monde. Aujourd'hui, la plupart des entreprises mondiales productrices de lysine utilisent la méthode de fermentation ; le procédé de production de lysine de type L est désormais quasiment mature.

Les souches utilisées pour la fermentation industrielle afin de produire de la lysine sont principalement des souches mutantes fines telles que Bacillus et Bacillus, qui présentent une forte valeur économique, le bacille glutamate étant le plus utilisé. De plus, la production de lysine a également été rapportée pour l'utilisation d'E. coli, de bactéries jaunes courtes, de levures de bière, de bactéries de fermentation du lactate courtes, de fausses levures à soie, etc.

Il existe quatre principaux types de micro-organismes produisant de la lysine : le type sauvage, le type de mutation nutritionnelle, le type de mutation régulatrice et le type de mutant de régulation nutritionnelle. Industriellement, les conditions de fermentation (vitesse de mélange, pH, oxygène dissous, température et CO) sont modifiées par l'optimisation des souches fermentées (mutagènes et génétiquement modifiées) afin d'augmenter la production de lysine. Les méthodes d'obtention de souches microbiennes à haut rendement sont les méthodes mutagènes traditionnelles (ultraviolets, rayons X, moutarde azotée et nitrosylsters, etc.), la fusion de protoplasmes et les méthodes de génie génétique. La production de lysine par les souches mutagènes augmenterait de 40 % à 50 %. Les souches mutagènes utilisent des sources de carbone à faible coût comme matières premières de fermentation, telles que divers sucres hydrolytiques d'amidon, le miel, l'acide acétique et l'éthanol. La production de lysine par fermentation, par séparation, concentration, évaporation, cristallisation et séchage, permet d'obtenir une lysine de qualité alimentaire et pharmaceutique. Le raffinage permet d'obtenir des produits de qualité alimentaire et pharmaceutique.

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